Азотистый обмен

Азотистый обмен и его регуляция

Азотистый обмен

Ф. Энгельс, учитывая важную роль белков, писал: «Жизнь есть способ существования белковых тел».

Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и где встречаемся с белковым телом ― встречаемся с жизнью.

Особое значение для животного организма имеют белки. Белок ― основа живой протоплазмы. Примерно 20 % массы тела животного приходится на белки. Основными функциями белка являются пластическая и энергетическая, а также:

· сократительная (белок мышц выполняет двигательную функцию);

· гемоглобин (выполняет дыхательную функцию);

· фибриноген (участвует в свертывании крови);

· ферменты (являются белками);

· гормоны (большинство белки);

· родопсин сетчатки глаза (обеспечивает зрение);

· защитная (обеспечивает защиту от болезнетворных микробов).

Синтез и распад белка идет непрерывно. В тех случаях, когда белки используются для энергетических целей, происходит их дезаминирование. При этом из аминогруппы образуется мочевина, которая удаляется из организма, а безазотистый остаток превращается в углеводы и используется на энергетические цели.

Биологическая ценность белков зависит от аминокислотного состава. В состав животных белков входят 20 аминокислот в различных сочетаниях, всего их в тканях обнаружено более 100.

Молекулы белка содержат от нескольких десятков до десятков тысяч аминокислотных остатков. Из 20 исходных аминокислот может быть построено бесчисленное количество белков.

В настоящее время известно более 2000 белков животных, растительного и микробного происхождения. Различают:

1. аминокислоты незаменимые, которые не синтезируются в организме;

2. частично заменимые;

3. заменимые, которые синтезируются из других аминокислот в организме.

К незаменимым аминокислотам относятся: валин, лейцин, изолейцин, метионин, триптофан, фенилаланин, лизин, треонин.

К частично заменимым ―аргинин, гистидин, цистеин и тирозин.

К заменимым — аланин, аспарагин, глутанин, глицин, пролин, серии, аспарагиновая и глутаминовая кислоты.

Аминокислоты в организме выполняют многочисленные функции, например: фенилаланин и тирозин используются для синтеза адреналина и
норадреналина; валин увеличивает силу мышц; метионин участвует в синтезе холина и ацетилхолина.

В зависимости от аминокислотного состава различают полноценные и неполноценные белки. Полноценные белки являются белками животного происхождения (мясо, молоко, яйца), они содержат все незаменимые аминокислоты. В большинстве же белков растительных кормов (рожь, кукуруза, пшеница, овес) отсутствуют 1-2 незаменимые аминокислоты. Такие белки являются неполноценными.

Длительный недостаток белка в рационе вызывает значительные нарушения многих функций организма.

К недостатку белка, особенно чувствителен молодняк жвачных животных, в то время как взрослые животные покрывают его, за счет микробиального белка.

Поэтому при составлении рациона для сельскохозяйственных животных и птицы необходимо учитывать их потребность в аминокислотах и содержание последних в кормах.

В настоящее время промышленностью выпускаются синтетические аминокислоты метионин и лизин, добавление в корм которых позволяет повысить продуктивность сельскохозяйственных животных и птицы на 10–15 %. Введение этих аминокислот в рацион повышает использование других аминокислот в организме на 20–30%, что позволяет обходиться без белков животного происхождения при сохранении продуктивности.

Лизин вырабатывается микробиологической промышленностью и выпускается в виде жидкого или сухого кормового концентрата (ККЛ). В сухом препарате содержится 7–10% этой аминокислоты.

О белковом обмене можно судить по азотистому балансу ― это соотношение количества азота, поступившего в организм с кормом и выделенного из организма с молоком, калом, мочой и потом.

Усвоенный организмом азот определяется по разнице азота, поступившего с кормом и выделенного из организма с каловыми массами.

Количество распавшегося белка в организме определяют по содержанию азота в моче и поте. Принято считать, что в белке содержится примерно 16% азота. Определяя содержание азота в кормах и выделенное его количество с калом, мочой и потом, устанавливается азотистый баланс. По его величине определяют приход и расход белка, для чего найденную величину азота умножают на 6,25 (100:16=6,25).

Различают: положительный азотистый баланс, когда в организм с белком поступает азота больше, чем его выделяется из организма. Он наблюдается у растущих животных, после болезни, у овец после стрижки, лактирующих животных. Отрицательный баланс ― когда количество азота с белком поступает в организм меньше, чем выделяется. Наблюдается при голодании, болезнях, старении.

Азотистое равновесие ― это когда количество азота, поступившего с белками равно количеству азота, выделенного из организма. Наблюдается у взрослых, здоровых животных (рис. 37).

Рис. 37. Механизм азотистого равновесия у жвачных:

1- слюнные железы; 2- преджелудки; 3- кишечник; 4- печень; 5- мышцы;

6- почки.

То минимальное количество белка, которое необходимо для поддержания азотистого равновесия, называется белковым минимумом. Он составляет: для овец и свиней — 1г/кг массы тела, лошадей — 0,7 г/кг, у рабочих лошадей — до 1г/кг, крупного рогатого скота — 0,6–0,7, у лактирующих коров — 1–1,4 в зависимости от продуктивности. У человека — 1 г/кг массы тела.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Источник: //studopedia.ru/8_109804_azotistiy-obmen-i-ego-regulyatsiya.html

Декарбоксилирование аминокислот

Азотистый обмен

Общиепути обмена аминокислот.

Путираспада аминокислот до конечных продуктовможно разделить на 3 группы:

  1. Пути распада, связанные с превращением NH2-групп.

  2. Декарбоксилирование -СООН групп.

  3. Превращения углеродного скелета аминокислот.

Превращение-аминогруппаминокислот.

Втканях организма происходит отщеплениеаминогрупп с образованием аммиака. Этотпроцесс называется дезаминированием.Возможны 4 типа дезаминирования:

R-CH-COOHR-CH2-COOH+ NH3

|

NH2

R-CH-COOHR-CH-COOH+ NH3

| |

NH2 OH

R-CH2-CH-COOHR-CH=CH-COOH+ NH3

|

NH2

R-CH-COOHR-C-COOH+ NH3

| ||

NH2 O

Окислительноедезаминирование бывает 2 видов: прямоеи непрямое (трансдезаминирование).

Прямоеокислительное дезаминированиеосуществляется оксидазами. В качествекофермента содержат ФМН или ФАД.Продуктами

реакцииявляются кетокислоты и аммиак.

Трансдезаминирование– основной путь дезаминированияаминокислот. Трансдезаминированиепроходит в 2 этапа.

Первый– трансаминирование – перенос аминогруппыс любой аминокислоты на -кетокислотубез промежуточного образования аммиака;

Второй– собственно окислительное дезаминирование.

Врезультате первого этапа аминогруппы«собираются» в составе глутаминовойкислоты. Второй этап связан с окислительнымдезаминированием глутаминовой кислоты.

Трансаминированиеаминокислот было открыто советскимиучеными Браунштейном и Крицман (1937г).

R R1 R R1

| | | |

HC-NH2 + C=O C=O + HC-NH2

| | | |

COOH COOH COOH COOH

Реакциятрансаминирования обратима, онакатализируется ферментами –аминотрансферазами.

Акцепторомаминогрупп в реакциях трансаминированияявляются три -кетокислоты: пируват, оксалоацетат,2-оксоглутарат. Наиболее часто акцепторомNH2-групп служит2-оксоглутарат (-кетоглутарат),реакция приводит к образованиюглутаминовой кислоты:

| | АЛТ | |

НСNH2 + CH2 C=O + (CH2)2

| | | |

COOH CH2 COOH CHNH2

| |

C=O COOH

| глутамат

COOH

Аминотрансферазысодержат в качестве кофермента производныепиридоксина (витамин В6) –пиридоксаль-фосфат и пиридоксамин-фосфат.

(Механизмреакции трансаминирования с участиемпиридоксальфосфата – учебник.)

  1. Окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты.

Биологическийсмысл реакций трансаминирования состоитв том, чтобы собрать аминогрупы всехраспадающихся аминокислот в составеодной аминокислоты – глутаминовой.

Глутаминовая кислота поступает вмитохондрии клеток, где происходитвторой этап трансдезаминирования –собственно дезаминирование глутаминовойкислоты.

Реакция катализируетсяглутаматдегидрогеназой, которая вкачестве кофермента содержит НАД+или НАДФ+.

COOH СООН

| |

(CH2)2 (CH2)2

| |

CHNH2 НАД НАДН+Н+ C=O

| |

COOH COOH

Клиническоезначение определения активноститрансаминаз.

Дляклинических целей определяют активностьАлТ и АсТ, которые катализируют следующиереакции:

Аспартат+ -кетоглутаратоксалоацетат+ глутамат

Аланин+ -кетоглутаратпируват+ глутамат

Всыворотке крови здоровых людей активностьэтих трансаминаз ниже, чем в органах.При поражении органов наблюдается выходтрансаминаз из очага поражения в кровь.Так, при инфаркте миокарда уровень АсТсыворотки крови уже через 3-5 ч посленаступления инфаркта повышается в 20-30раз. При гепатитах повышается болееумеренное и затяжное.

Процессотщепление карбоксильной группы в видеСО2 называется декарбоксилированиеми приводит к образованию биогенныхаминов, которые оказывают фармакологическоедействие на физиологические функциичеловека.

Серотонинобладает сосудосуживающим действием,участвует в регуляции артериальногодавления, t тела, дыхания,медиатор нервных процессов.

Дофамин-предшественник катехоламинов.

гистидин гистамин

Гистаминобладает сосудорасширяющим действием.Он образуется в области воспаления,участвует в развитии аллергическихреакций.

НООС-(СН2)2-СН-СООНСН2-СН2-СН2-СООН

| |

глутамат NH2 NH2 -аминомаслянаякислота (ГАМК)

ГАМКявляется тормозным медиатором. В лечебнойпрактике используется при леченииэпилепсии (резкое сокращение частотыприпадков).

Орнитиндекарбоксилируясь дает диамин –путресцин, а лизин – кадаверин.

СН2-СН2-СН2-СН-СООНСН2-СН2-СН2-СН2-NH2;

| | |

NH2 NH2 NH2

CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOHСН2-СН2-СН2-СН2-CH2-NH2

| | |

NH2 NH2 NH2

Ворганизме биогенные амины подвергаютсяреакции окислительного дезаминированияс образованием альдегидов и аммиака.Процесс осуществляется при участиимоноаминооксидаз.

Схематическимеханизм трансдезаминирования можнопредставит так:

Путипревращения аминокислот в печени.

Включениеуглеродных скелетов аминокислот в цикллимонной кислоты.

Синтезаминокислот

Заменимыеаминокислоты образуются в печени изглутаминовой кислоты. Источником всехатомов углерода (а также азота аминогрупп)пролина, орнитина и аргинина являетсяглутамат.

Источникомуглерода аланина, серина и глицинаслужат трехуглеродные промежуточныепродукты гликолиза, а источником азотаих аминогрупп – глутамат; аспартатполучает углерод от оксалоацетата, аазот от глутамата.

-кетоглутарат+ NH3 + НАДН (или НАДФН)Глутамат + НАД+ (или НАДФ+)

Глутамат+ -кетокислота-кетоглутарат+ аминокислота

-кетокислота+ NH3 + НАДН (НАДФН) аминокислота + НАД+ (НАДФ+)

Восстаниовительноеаминирование в печени и других тканяхобеспечивает сохраниение и повторноеиспользование аммиака. Большая частьаминокислот синтезируется в результатепереноса аминогрупп от других аминокислотбез превращения в NH3.

Трансаминирование= переаминирование = аминирование-кетоглутарата.

Мак-Мюррей,стр.276

Трансаминированиюв печени не подвергаются аминокислотыс разветвленной цепью – лейцин, изолейцин,валин.

Этиаминокислоты вступают в реакциитрансаминироания в почечной и мышечнойтканях.

Лизини треонин не вступают в реакциютрансаминирования.

Азотистый обмен

Ворганизме человека ежесуточно распадаетсяна аминокислоты около 400 г беков и столькоих синтезируется.

Основнаяфункция белков пластическая. Белкимогут выполнять энергетическую функциюпри избыточном их поступлении с пищейили в экстремальных ситуациях, когдабелки тела подвергаются усиленномураспаду. Этот процесс наблюдается приголодании или патологии (при сахарномдиабете). При сгорании 1 г белковвысвобождается 16,8 кДж.

Подтермином «резервные» белки понимаютне особые отложения белков, алегкомобилизуемые при необходимоститканевые белки, которые после гидролизапод действием тканевых протеиназ даютаминокислоты.

Источник: //studfile.net/preview/4021690/

Конечные продукты азотистого обмена Азотистый обмен

Азотистый обмен

Конечные продукты азотистого обмена

Азотистый обмен — совокупность химических превращений азотсодержащих веществ в организме. А. о.

включает обмен простых и сложных белков, нуклеиновых кислот, продуктов их распада (пептидов, аминокислот и нуклеотидов), содержащих азот жироподобных веществ (липидов), аминосахаров, гормонов, витаминов и др.

Для нормального течения процессов жизнедеятельности организм должен быть обеспечен необходимым количеством усвояемого азота. Главнейшей составной частью и основным источником азота пищи человека являются белковые вещества

//www.youtube.com/watch?v=lDRw0E2BPHc

КРЕАТИНИН – конечный продукт обмена креатина. Креатинин образуется в организме из креатина, который содержится в основном в мышечной ткани, где его производное – фосфокреатин служит резервом, расходуемым при сокращении мышц (рис. 5).

В сыворотке крови здорового человека содержатся небольшие относительно постоянные количества креатина и креатинина, но с мочой выделяется только креатинин. В норме креатина в моче нет. При увеличении его концентрации в крови свыше 120 мкмоль/л он появляется в моче.

Концентрация креатинина в сыворотке крови здоровых людей относительно постоянна, что можно объяснить зависимостью между его образованием и выделением.

Мочевина – конечный продукт распада белка в организме, при выведении которого через почки осуществляется удаление остатков «ненужного» азота. Образуется в печени. Выводится вместе с мочой и частично с потом (что придает поту специфический запах).

Мочевина помогает организму сохранять воду и некоторые микроэлементы. Это выполняется посредством повторного всасывания почками в кровоток. Каждый раз, когда происходит процесс всасывания, мочевина «тянет» за собой обратно в кровь молекулы воды и полезных минералов.

Однако избыточное ее содержание наносит вред органам и тканям.

Мочевая кислота Конечный продукт метаболизма пуриновых оснований, входящих в состав нуклеотидов. Благодаря выведению мочевой кислоты из организма удаляется избыток азота. В плазме крови мочевая кислота содержится преимущественно в форме натриевой соли. Концентрация мочевой кислоты в крови обусловлена равновесием процессов синтеза мочевой кислоты и её выведения почками.

ПУТИ ОБРАЗОВАНИЯ АММИАКА глутаминовая кислота -кетоглутаровая кислота + NH 3 -аминокислота -кетокислота + NH 3 цистеин пируват + NH 3 гистидин урокаиновая кислота + NH 3 глицин глиоксалевая кислота + NH 3 глюкозамин-6 -фосфат глюкоза-6 -фосфат + NH 3 глутамин глутаминовая кислота + NH 3 O ║ NH 2 -C O-P +CO 2 + NH 3 карбомоилфосфат глутамин АТФ АДФ мочевина пиримидины фолиевая кислота пурины глюкозамин

ПРИЧИНЫ АММИАЧНОЙ ИНТОКСИКАЦИИ ГИПЕРАММОНИЙЕМИЯ (>25 -40 мкмоль/л) Нарушение мочевинообразующей функции печени Нарушение азотовыделительной функции почек Острая почечная недостаточность Вирусный гепатит Хроническая почечная недостаточность Токсический гепатит Цирроз печени Портакавальные анастомозы на фоне богатой белками пищи Врожденные гипераммонийемии

Остаточный азот и его компоненты Показатель в сыворотке крови в мг/100 мл единицы СИ Остаточный азот 20— 40 мг/100 мл 7, 06— 14, 1 ммоль/л Мочевина 20— 40 мг/100 мл 3, 3— 6, 6 ммоль/л Азот аминокислот 2, 0— 4, 3 мг/100 мл 1, 43— 3, 07 ммоль/л Мочевая кислота 2— 6, 4 мг/100 мл 0, 12— 0, 38 ммоль/л мужчины 0, 2— 0, 7 мг/100 мл 13— 53 мкмоль/л женщины 0, 4— 0, 9 мг/100 мл 27— 71 мкмоль/л мужчины 1— 2 мг/100 мл 0, 088— 0, 177 ммоль/л женщины 0, 5— 1, 6 мг/100 мл 0, 044— 0, 141 ммоль/л Аммиак 0, 03— 0, 06 мг/100 мл 21, 4— 42, 8 Креатин: Креатинин: Остальные небелковые вещества (полипептиды, нуклеотиды и др. ) Ксантопротеиновая реакция 20 ед. Креатин: цельной крови 3— 4 мг % 229— 305 мкмоль/л плазмы 1— 1, 5 мг% 76, 3— 114, 5 мкмоль/л Азот мочевины крови (мочевина: 2, 14) 9— 14 мг % 3, 18— 4, 94 ммоль/л

гиперазотемия продукционная Печено-клеточная недостаточность ↑ немочевинных фракций остаточного азота (аммония, азота ам-т, биогенных аминов); ↓фракция мочевины в остаточном азоте Усиленный катаболизм белков (голодание, перекорм) ↑ немочевинных фракций остаточного азота (аммония, азота ам-т, биогенных аминов); ↑ фракция мочевины в остаточном азоте ретенционная Острая и хроническая почечная нед-ть ОПН: ↑ концентрация мочевины в плазме, ↓клиренс мочевины, ↑ остаточного азота и азота мочевины ХПН: ↑ остаточный азот до 200 -300 мг/100 мл, ↑ концентрация мочевины, аммония, мочевой к-ты, пептидов ( «средних молекул» ) в плазме

ИСТОЧНИКИ И СПОСОБЫ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ АММИАКА В РАЗНЫХ ТКАНЯХ Биогенные амины Аминокислоты Нуклеотиды АММИАК Синтез Образование мочевины глутамина аланина глутамата аммонийных ( 25 г/сут) солей ( 0, 5 г/сут) печень мозг Мышцы, кишечник мозг почки

РЕАКЦИИ СВЯЗЫВАНИЯ АММИАКА В КЛЕТКЕ 1. Реакция восстановительного аминирования -кетоглутарата в L-глутамат: НАДФН 2 НАДФН NH 3 + -кетоглутаровая глутаминовая + Н 2 О кислота глутаматдегидрогеназа кислота 2.

Реакция образования глутамина из глутаминовой кислоты с участием фермента глутаминсинтетазы.

Реакция протекает в цитозоле клеток всех тканей, но в большей степени – мозга: COOH CONH 2 │ │ CH 2 АТФ АДФ + Фн CH 2 │ │ CH 2 2 CH │ │ HC-NH 2 глутаминсинтетаза HC-NH 2 │ │ COOH COOH глутаминовая глутамин кислота

Пути обмена азота аминокислот и аммиака ТКАНИ КРОВЬ ПЕЧЕНЬ Мышцы, кишечник Аминок-ты -КГ Ала -КГ NH 3 Кеток-ты глутамат пируват пируват глутамат СО 2 АМФ NH 3 глюкоза карбомоил фосфат ИМФ глутамат глутамин МОЗГ и другие ткани Аминок-ты -КГ NH 3 Кеток-ты глутамат глутамин -КГ ПОЧКИ NH 3 глутамат NH 3 МОЧА орнитиновый цикл NH 3 глутамат мочевина аммонийные соли глутамат мочевина

ЦИКЛ МОЧЕВИНЫ И ЕГО СВЯЗЬ С ЦТК цитоплазма NH 3 + CO 2 + Н 2 О L-аспартат 2 АТФ карбомоил-фосфат цитруллин аргининосукцинат оксалоацетат митохондрия малат митохондрия орнитин аргинин фумарат мочевина ЦТК

Источник: //present5.com/konechnye-produkty-azotistogo-obmena-azotistyj-obmen/

Азотистый обмен

Азотистый обмен

Азбтистый обмен — совокупность хим. превращений азотсодержащих веществ в организме.

Включает белковый обмен, а также обмен нуклеиновых кислот, продуктов их распада, азотсодержащих липидов, аминосахаров, гормонов, витаминов и др.

Показателем уровня Азбтистый обмен организма является азотистый баланс — разность между количеством азота, поступающего с пищей, и выводимого из организма с мочой, калом, потом.

Азот конечных продуктов обмена простых и сложных белков входит в состав небелкового (остаточного) азота крови (71,2- 142,7 ммоль/л), изменения уровня которого у здоровых людей несущественны и зависят от характера питания.

В общем объёме остаточного азота в норме на долю азота мочевины приходится 50% его уровня, азота аминокислот — 25%, эрготианеина — 8%, мочевой кислоты — 4%, креатина — 5%, креатинина — 2,5%, аммиака и др. азотистых соединений — 0,5%. остаточного азота в крови грудных детей несколько выше, чем у взрослых.

По мере роста ребёнка происходит изменение соотношений концентрации аминокислот, мочевины и мочевой кислоты в моче. В первые 3 мес. жизни количество выводимой мочевой кислотыты значительно при низком содержании мочевины, в последующие 3 мес. наблюдается обратная зависимость.

Отношение азота аминокислот к общему азоту мочи у детей первого года жизни несколько превышает 2%, в дальнейшем снижается и достигает 1%, не изменяясь даже под влиянием пищевых нагрузок.

Интенсивность азбтистого обмена существенно зависит от уровня и характера белкового питания. Количество остаточного азота в крови определяют методом Кьельдаля, калориметрическим методом с реактивом Несслера или титрометрическим с растворомром гипобромита (метод Раппа- порта — Эйхгорна).

аминоазота (азот свободных аминокислот), определяемого колориметрически по интенсивности окрашивания с нингидрином, составляет 17,8 — 36 ммоль/л в крови и 71- 285 ммоль/сут в моче. Потеря аминоазота наблюдается при беременности (преим. у страдающих токсикозами беременных) и у новорождённых.

Процессы дезаминирования и переаминирования азотных соединений завершаются образованием аммиака, обезвреживание которого и превращение в мочевину происходит в печени.

Методы определения аммиака в крови основаны на прямом его определении с помощью различных цветных реакций (реакции Бертло, реакции с раствором гипохлорита и т. д.). В норме ам миака в крови содержится 5,5— 16 мкмоль/л.

ПАТОЛОГИЯ азотистый обмен проявляется в виде нарушений синтеза белков и обмена различных азотсодержащих метаболитов (аминокислот, мочевины, аммиака, креатина и креатинина, мочевой кислоты и др.), циркулирующих в крови и выделяемых почками.

Снижение уровня небелкового азота в крови отмечается при беременности и в первые дни жизни недоношенных новорождённых (с 30,2 ммоль/л в 1-й день до 24,3 ммоль/л к 5-му дню).

Азотемия (избыточное содержание азотсодержащих продуктов в крови), наступающая вследствие снижения зкскреторной функции почек, наблюдается при гломерулонефритах, амилоидно-сморщенной почке, пиелонефритах и др.

Внепочечная азотемия является следствием уменьшения почечного кровотока и снижения АД (артериального давления), тяжёлых нарушений гемодинамики.

Избыточное поступление азотистых продуктов в кровь приводит к возникновению азотемии на фоне нормальной функции почек и наблюдается при лейкозах, инфекциях, непроходимости кишечника (как следствие распада тканевых белков). Возрастание уровня аммиака в крови отмечают при паренхиматозных заболеваниях печени вследствие нарушения её обезвреживающей функции. Характерным признаком развития печёночно-портальной недостаточности является гипераммониемия (циррозы печени с асцитами, кишечные кровотечения и др.).

Повышение экскреции аммиака в мочу — важный показатель наличия в организме ацидоза. Нейтрализация аммиака в организме детей 1-го года жизни осуществляется путём образования мочевой кислоты и постепенно смещается в сторону синтеза мочевины.

мочевой кислоты в крови возрастает при усиленном распаде нуклеопротеидов (при гемолитической болезни новорождённых и пневмонии у детей, лейкозе, полицитемии, сердечной и печёночной недостаточности у беременных с првэклампсией). Изменения уровня мочевины имеют значение для дифференциальной диагностики заболеваний почек и печени.

При патологии почек содержание мочевины в крови увеличивается, печени — снижается, Отношение азота мочевины к остаточному азоту крови соответственно составляет 90% и 45% при норме 48%.

При голодании и поражениях паренхимы печени (циррозы, дистрофия, злокачественные новообразования, редко гепатиты) происходит снижение синтеза мочевины.

Нарушение процессов фиксации креатина и его фосфорилирование в мышцах проявляется креатинуриями и снижением уровня креатинина в моче, что наблюдается при миотониях, миастенйях, прогрессирующих мышечных дистрофиях; при этом резко повышается креатиновый показатель мочи (в норме около 1,1).

Алиментарные креатинурии встречаются у детей 1-го года жизни, у стариков и беременных (см. Креатинурия у беременных). Конечный продукт преобразований креатина в организме — креатинин. Изменения его концентрации в амниотичной жидкости во время беременности (в 1-й половине — 71 мкмоль/л и 354 мкмоль/л — во 2-й) диагностического значения не имеют. креатинина в крови повышается при лихорадочных состояниях, острых инфекциях, диабете сахарном и диабете несахарном.

назад – Азооспермия

далее – Айерсы синдром

Рекламные ссылки

Источник: //www.detzdrav.com/467.html

АЗОТИСТЫЙ ОБМЕН, совокупность химич. превращений азотсодержащих соединений в организме. Включает обмен белков, нуклеиновых к-т, продуктов их распада (пептидов, аминокислот, нуклеотидов), содержащих азот липидов, витаминов, гормонов и др.

Начальный этап А. о. у высокоорганизованных животных — ферментативное расщепление белков и др. сложных азотных соединений в жел.-киш. тракте до свободных аминокислот (нуклеотидов, нуклеозидов) и всасывание последних в тонких кишках в кровь (см. Пищеварение). Нарушение процессов ферментативного расщепления белков и всасывания аминокислот в пищеварит.

тракте приводит к их усиленному распаду под действием различных гнилостных микроорганизмов в толстых кишках с образованием токсич. протеиногенных аминов (путресцина, кадаверина, тирамина, гистамина) и ядовитых ароматич. соединений (скатола, индола, фенола, крезола).

Наряду с расщеплением белков корма в организме происходит ферментативный т распад тканевых белков до аминокислот, к-рые также попадают в кровь. Дальнейшие процессы А. о. связаны гл. обр. с промежуточным (тканевым) обменом аминокислот.

Аминокислоты, всосавшиеся в кишечнике или образовавшиеся в результате расщепления тканевых белков, расходуются на биосинтез белков и др. соединений, на энергетич. затраты, образование конечных продуктов А. о. Начальным звеном в процессах биосинтеза белков является переход аминокислот из крови в клетки.

Синтез специфического для организма белка в клетке включает 3 этапа. На первом этапе происходит по закону комплементарности ферментативный синтез информационной РНК (и-РНК) . на матрице ДНК, к-рая передаёт [передает] информацию о структуре синтезируемого белка. Затем и-РНК переходит из ядра в цитоплазму и фиксируется на рибосомах.

Второй этап включает активацию аминокислот в цитоплазме при участии АТФ и их соединение с транспортными РНК (т-РНК). Третий этап — рибосомальный этап синтеза, когда отдельные молекулы т-РНК с соответств. аминокислотами подходят друг за другом к рибосомам и присоединяются своими антикодонами к соответствующим колонам и-РНК.

Рядом располагаются такие аминокислоты, к-рые в синтезируемом белке должны быть соединены пептидной связью, чем обеспечивается специфич. первичная структура белка, предопределяющая третичную структуру белков, в т. ч. ферментов. Отдельные аминокислоты используются также для биосинтеза физиологически активных веществ. Напр.

, тирозин необходим для биосинтеза тироксина и адреналина, триптофан — серотонина, глицин — жёлчных [желчных] к-т и пуриновых оснований. Аминокислоты активно участвуют в различных реакциях обмена веществ и в первую очередь в реакции переаминирования.

Она заключается в обратимом переносе аминогрупп между аминокислотами и кетокислотами без промежуточного образования аммиака. Реакции переаминирования имеют важное значение для синтеза заменимых аминокислот и катализируются аминотрансферазами. Аминокислоты, не использованные для биосинтеза и в др. реакциях, подвергаются процессам ферментативного распада, гл.

обр. с помощью дезаминирования. Большинство аминокислот подвергается непрямому дезаминированию. Оно состоит в реакции переаминирования с α-кетоглутаровой к-той и последующем дезаминировании образовавшейся глутаминовой к-ты. При ферментативном декарбоксилировании нек-рых аминокислот или их производных (при участии декарбоксилаз) происходит отщепление карбоксильных групп с образованием углекислого газа и биологически активных веществ (гистамина, адреналина, j-аминомасляной к-ты).

Осн. путь нейтрализации аммиака у млекопитающих заключается гл. обр. в синтезе мочевины, протекающем в печени и состоящем из серии последовательных ферментативных реакций (т. н. орштиновый цикл). У птиц аммиак обезвреживается путём [путем] образования мочевой к-ты.

Безазотистая часть аминокислот включается через многочисленные реакции в цикл трикарбоновых к-т. Конечные продукты А. о. выделяются из организма гл. обр. с мочой, калом и выдыхаемым воздухом. Объективным показателем образования и выведения конечных продуктов А. о.

служит содержание в сыворотке крови остаточного азота, в со-:тав к-рого входят азот мочевины, мочевой к-ты, свободных аминокислот, креагинина, индикана, аммиака, полипептидов и глутамина. Кол-во остаточного азота в крови при нек-рых заболеваниях резко возрастает (см.

Азотемия).

Продукты распада нуклеопротеидов и нуклеиновых к-т — нуклеотиды участвуют в синтезе ДНК и РНК, протекающем в клеточных ядрах под влиянием ферментов ДНК — полимераз. Распад ДНК и РНК происходит при участии многочисленных специфич.

ферментов с образованием вначале нуклеотидов, а затем пуриновых и пиримидиновых оснований.

Конечным продуктом распада пуриновых оснований у большинства млекопитающих является аллантоин, пиримидиновых оснований — углекислый газ, аммиак и β-ΰланин, к-рый в дальнейшем участвует в синтезе карнозина и ансерина.

Регуляция А. о. осуществляется при участии нервной системы (есть данные о наличии центра белкового обмена в гипоталамусе) и желез внутренней секреции (щитовидная железа и др.).

Патология А. о. проявляется в форме нарушений синтеза белков (гл. обр. белковая недостаточность) и обмена различных метаболитов А. о. (в первую очередь аминокислот). См. также Обмен веществ и энергии.

Лит.: Афонский С. И., Биохимия животных, 3 изд., М., 1970; Ленинджер А., Биохимия, пер. с англ., М., 1974; Шапвиль Ф., Энни А.-Л., Биосинтез белка, пер. с франц., М., 1977.

Источник: //www.cnshb.ru/AKDiL/0006/base/RA/002731.shtm

Ваш Недуг
Добавить комментарий