Аминотрансферазы

Трансаминазы АлАт и АсАт: что это такое, норма в анализе крови и повышение показателей

Аминотрансферазы

На бланке результатов биохимического анализа крови есть подпункты «трансаминазы» — АЛТ (АлАт) и АСТ (АсАт), но знаете ли вы, что это такое, каковы эти показатели в норме и что означают их отклонения от нормального уровня?

Рассмотрим возможные нарушения в организме, которые могут быть обнаружены благодаря этим показателям биохимии.

Суть трансаминирования

Реакция трансаминирования — это процесс переноса аминогруппы от молекулы аминокислоты к молекуле альфа-кетокислоты. В процессе реакции не образуется свободный аммиак.

Трансаминирование — это связующее звено между углеводным и азотистым обменом. Происходит оно при участии ферментов аминотрансфераз (трансаминаз).

Такие энзимы носят название той аминокислоты, которая принимает участие в конкретной реакции. Трансаминирование аланина возможно при участии аланин-аминотрансферазы (АлАТ), аспарагиновая кислота трансаминирует при помощи аспартат-аминотрансферазы (АсАТ) в крови.

Норма АЛТ и АСТ у взрослых и детей

Уровень аминотрансфераз в крови человека определяют при помощи биохимического исследования. Для корректных результатов анализ следует проводить утром натощак.

С последнего приема пищи должно пройти не менее 8 часов. Для исследования используется венозная кровь.

Норма АлАт (АЛТ) и АсАт (АСТ) при отсутствии патологических процессов в крови у женщин, мужчин и детей принципиально отличаются:

  • дети до 9 лет — АлАТ до 50 Ед/л, АсАТ до 140 Ед/л;
  • дети старше 9 лет — АлАТ до 50 Ед/л, АсАТ до 55 Ед/л.
  • мужчины — АлАт до 45 Ед/л, АсАТ до 47 Ед/л;
  • женщины — АлАТ и АсАТ до 31 Ед/л;

Причины изменения уровня в биохимии

Цитолиз (гибель клеток) вызывает увеличение количества катализаторов трансаминирования в кровеносном русле. Это возможно при следующих нарушениях в организме:

  • болезни сердца;
  • сильные отравления;
  • ожоги;
  • инфекции;
  • нарушения функции печени;
  • тяжелые травмы;
  • опухоли;
  • операции.

Повышение показателей: что это значит для диагностики кардиопатологий

Аминотрансферазы — маркеры инфаркта миокарда. Увеличение их числа говорит об отмирании участка сердечной мышцы и выхода этих энзимов из поврежденных клеток.

Биохимический анализ, а именно определение уровня аланин-аминотрансферазы, аспартат-аминотрансферазы и креатинкиназы, позволяет определить степень тяжести недуга и время от начала развития симптомов до момента диагностики.

При инфаркте миокарда в организме происходят следующие изменения, что отражается на лабораторных данных:

  1. После ишемического приступа в крови немедленно возрастает количество креатинкиназы. Этот энзим определяется только в том случае, если анализ проведен сразу же после приступа. Цифры быстро возвращаются в первоначальные значения.
  2. Следующий этап — рост АсАТ. Аспартат-трансаминаза проявляет наибольшую активность в сердечной мышце, потому является основным маркером инфаркта миокарда.
  3. АлАТ повышается в последнюю очередь. Энзимы трансаминирования повышаются на второй или третий день от начала болезни. Значения превышают норму в несколько раз. В особенно тяжелых случаях цифра может в 20 раз превосходить нормальные цифры.

Помимо указанных выше ферментов, клетки, подверженные ишемии, выделяют в кровь лактатдегидрогеназу. Определение этого энзима может служить дополнительным фактором при диагностике поражения и последующем лечении.

Кроме инфаркта миокарда, разрушение кардиомиоцитов происходит также при сердечной недостаточности, миокардите, ревмокардите и некоторых других болезнях. Это тоже способствует росту количества трансфераз в кровеносном русле.

Другие заболевания, при которых повышено содержание

Если аспартат-аминотрансфераза считается сердечным маркером, то аланин-аминотрансфераза имеет наибольшую концентрацию в тканях печени. Рост этих показателей может свидетельствовать о ряде повреждений во внутренних органах.

При различных болезнях меняется соотношение аминотрансфераз друг к другу. Отношение активности сердечного маркера к печеночному называется «коэффициентом де Ритиса». При сердечных патологиях значение коэффициента растет, а при изменениях в печени — снижается. Но при этом оба значения выше нормы.

Ферменты, помимо заболеваний сердечно-сосудистой системы, повышены при таких патологиях:

  • Тяжелые заболевания печени — рак, жировой гепатоз, цирроз.
  • Механическая желтуха.
  • Гепатиты различного генеза. Повышение аланин-аминотрансферазы нередко происходит еще до появления симптомов заболевания. В биохимическом анализе также определяет повышение уровня билирубина. Аспартат-аминотрансфераза повышена в меньшей степени.
  • Холестаз.
  • Острый панкреатит. Уровень аланин-аминотрансферазы растет при появлении воспалительного процесса в поджелудочной железе. При хроническом панкреатите определяют равномерное повышение обоих энзимов.
  • Травмы мышц, обширные ожоги.

Уровень трансаминаз повышается также при некоторых патологиях других внутренних органов. Но в этих случаях показатели не являются клинически значимыми.

Когда количество бывает не высокое, а низкое

Снижение ферментов трансаминирования — редкий случай. Но при некоторых патологиях АСТ может опускаться ниже 15 Ед/л, а АЛТ ниже 5 Ед/л. Такие показатели свидетельствуют о следующих нарушениях:

  • цирроз в тяжелой форме;
  • некроз печени;
  • дефицит пиридоксина, например, у алкоголиков;
  • снижение численности активных гепатоцитов;
  • уремия;
  • у пациентов на гемодиализе.

Аминотрансферазы — клинически значимые ферменты. Их повышение в крови позволяет диагностировать патологии внутренних органов даже до появления выраженной симптоматики.

Для того чтобы привести показатели к идеалу, не требуется специального лечения или диеты.

Трансаминазы возвращаются к исходному количеству самостоятельно, как только устранена причина, вызывающая гибель клеток.

Источник: //oserdce.com/diagnostika/bioximiya/transaminazy.html

Печеночные трансаминазы: что это такое, как проявляются симптомы активности ферментов?

Аминотрансферазы

Для диагностики патологий печени проводятся лабораторные анализы. Один из них – биохимический скрининг крови. Оценить состояние органа помогает группа показателей, которая называется печеночные трансаминазы. Увеличение значений говорит о заболевании печени.

Повышение активности печеночных трансаминаз и что это такое, нормы для взрослых людей, значение в терапевтической стратегии – рассмотрим подробно.

Трансаминазы и их предназначение в организме

Согласно принятой медицинской классификации, окончание «азы» указывает на то, что трансаминазы – это ферментные вещества. В организме человека более 2000 разных ферментов, которые классифицируются на определенные классы.

Аминотрансферазы – это группы показателей, которые принимают участие в транспортировке химических соединений от одного типа молекул к другим. Трансаминазы несут ответственность за перенос аминокислот – веществ, без которых невозможны процессы в организме, связанные с белками.

Процессы трансаминирования по большей части выявляются в печени. Однако определение печеночных трансаминаз целесообразно и при ряде других болезней почек, сердечно-сосудистой системы.

Трансаминазы печени представлены двумя показателями:

  • АЛТ, ALT – это аланинаминотрансфераза.
  • АСТ, AST – это аспартатаминотрансфераза.

Содержатся не только в печени, но и почках, тонком кишечнике, поджелудочной железе.

Этиология активности трансаминаз печени

Повышения активности трансаминаз наблюдается по причине снижения функциональности печени, разрушительных процессов в гепатоцитах, что связано со следующими недугами:

  1. Гепатиты (приводят к отмиранию тканей).
  2. Холестаз.
  3. Жировой гепатоз.
  4. Патологические новообразования.
  5. Паразитарные патологии печени.
  6. Наследственные недуги железы.

Транзиторное (временное) повышение трансаминаз наблюдается при обширных ожогах, болевом шоке. Стойкое увеличение также говорит о других заболеваниях – заражение крови, мышечная дистрофия, воспаление в поджелудочной железе или в желчном пузыре.

Патологическое понижение

Снижение до критического уровня говорит о нарушении работы печени. АЛТ до 15 Ед/л и АСТ до 5 ЕД/л наводит на подозрения о запущенном циррозе, нарушении функциональности почек, недостатке пиридоксина. Также понижение выявляется при беременности, после проведения гемодиализа. В таких случаях необходима госпитализация.

Трансаминазы в диагностике болезней

Трансаминазы растут у взрослых пациентов и новорожденных малышей при некротических процессах в печени, сердечной мышце. АСТ и АЛТ возрастают при различных болезнях, что приводит к определенным сложностям при постановке диагноза.

АСТ и АЛТ всегда оцениваются в совокупности с показателями печеночных проб, симптоматикой у пациента, что проясняет диагностическую картину.

Информативные трансаминазы для ранней диагностики болезни Боткина и вирусного гепатита формы B. Возрастают АСТ и АЛТ за 14-20 дней до появления клиники. Ранняя диагностика вирусного гепатита обеспечивает более благоприятный прогноз.

При общей схожести оба ферментных вещества по-разному концентрируются во внутренних органах, что следует учитывать при расшифровке результатов. Так, АЛТ больше всего в печени, а АСТ в сердце. Когда АСТ выше, чем АЛТ, то подозревают сердечно-сосудистые болезни.

Другой пример диагностики дифференциального характера – определение истинной этиологии пожелтения кожного покрова. На фоне вирусного гепатита в кровь проникает много энзимов, однако они отсутствуют вследствие закупорки желчных каналов.

С помощью печеночных трансаминаз можно предположить стадию болезни. Например, на ранних этапах развития цирроза АСТ и АЛТ повышаются, при приближении к скрытому течению они находятся в пределах нормальных значений, а в запущенных случаях, когда проявляется массовое разрушение гепатоцитов, выброс энзимов полностью прекращается.

Степень тяжести отклонения от нормы у ребенка либо взрослого выявляется в соответствии с определенной шкалой:

  • Умеренная степень. АСТ и АЛТ увеличиваются в полтора раза. Обычно этиология обусловлена гепатитом хронического течения вирусного, алкогольного происхождения.
  • Средняя степень. Печеночные трансаминазы увеличиваются до 10 раз. Как правило, причиной выступает гепатический некроз, ишемическое поражение печени.
  • Высокая степень. Уровень ферментных веществ в 10 и более раз выше нормальных значений.

При хронической форме гепатита АСТ и АЛТ в пределах нормы либо возрастают незначительно. Если выявили следовые количества, рекомендуется повторный анализ крови.

Норма

Исследование плазмы крови позволяет выявить АСТ и АЛТ, в последующем полученные результаты сравнивают с показателями, которые присущи здоровому человеку. Для мужчин норма АЛТ до 45 Ед/л, АСТ – до 47 Ед/л. Для женщин АЛТ в норме составляет до 34 Ед/л, АСТ – до 31 Ед/л.

Норма рассчитывается по-разному, поскольку все зависит от лаборатории, используемого оборудования для диагностики. На бланках указываются референсные значения.

Соотношение показателей

Когда АСТ и АЛТ показывают результат выше нормы, то требуется высчитать соотношение между ферментными веществами. Для этого АСТ делят на АЛТ, получают коэффициент де Ритиса.

Этот коэффициент получил название в честь Фернандо де Ритиса, который с помощью своих исследований доказал, что имеется определенная корреляция между аминотрансаминазами и разновидностью заболеваний печени.

Изучены и доказаны следующие закономерности:

  1. K ≥1 значит, что у пациента преобразования в печени дистрофического характера, хроническая форма гепатита (алкогольного, лекарственного, токсического).
  2. K

Источник: //blotos.ru/pechenochnye-transaminazy

Аминотрансферазы

Аминотрансферазы

Аминотрансферазы (трансаминазы) — ферменты, катализирующие межмолекулярный перенос аминогруппы от соответствующих аминокислот на a‑кетокислоты (2‑оксокислоты) с образованием новых кето- и аминокислот без образования свободного аммиака, в качестве кофермента используется витамин В6 (пиридоксин). Эти ферменты играют центральную роль в обмене белков, осуществляя окислительное дезаминирование аминокислот опосредованно через глутаминовую кислоту. Образующаяся глутаминовая кислота дезаминируется глутаматдегидрогеназой с освобождением свободного аммиака и 2‑оксоглутаровой кислоты.

В организме человека наибольшее значение имеют две аминотрансферазы: аспартатаминотрансфераза (АСТ или АсАТ) (L‑аспартат:2‑оксоглутарат-амино­трансфераза, КФ 2.6.1.1.) и аланинаминотрансфераза (АЛТ или АлАТ), (L‑аланин:2‑оксоглутарат-аминотрансфераза, КФ 2.6.1.2.).

В клинической практике чаще всего определяют именно активность этих двух ферментов. Существует также другое название указанных ферментов: для АСТ — глутамат­оксалоацетат­амино­трансфераза (ГОАТ), для АЛТ — глутамат­пируват­амино­трансфераза (ГПАТ).

Ниже приведены реакции, катализируемые этими ферментами:

2-Оксоглутарат + Аспартат ↔ Глутамат + Оксалоацетат

2-Оксоглутарат + Аланин ↔ Глутамат + Пируват

Наибольшая активность АСТ обнаружена в миокарде, затем в порядке убывания в печени, скелетных мышцах, головном мозге, почках. Активность фермента в миокарде в 10000 раз выше, чем в сыворотке крови.

Фермент является димером, имеет изоферменты: положительно заряженный митохондриальный с ММ=93 кД и отрицательно заряженный цитозольный с ММ=92 кД. Активность АЛТ максимальна в печени, среди других органов убывает в последовательности: поджелудочная железа, сердце, скелетные мышцы, селезенка, легкие.

Фермент также имеет цитозольный и митохондриальный изоферменты, однако последний содержится в минимальном количестве и нестабилен. Избирательная тканевая локализация позволяет считать трансаминазы маркерными ферментами: АСТ для миокарда, АЛТ для печени.

Соотношение активности аминотрансфераз позволяет судить о глубине повреждения клеток: АЛТ преимущественно локализована в цитоплазме, АСТ — в цитоплазме и в митохондриях.

Существующие методы определения активности трансаминаз в сыворотке крови можно разделить на две основные группы: колориметрические и спектрофотометрические:

1. В основе спектрофотометрических методов лежит использование оптического теста Варбурга (см выше). Эти методы являются наиболее специфичными и точными для исследования активности трансаминаз сыворотки крови, основаны на различии поглощения окисленной и восстановленной форм НАД при 340 нм и требуют постановки индикаторных реакций, в которые вовлекаются продукты основной реакции:

Оксалоацетат + НАДH ↔ Малат + НАД

Пируват + НАДH ↔ Лактат + НАД

Активность ферментов в данном случае будет выражаться в нмоль НАДH/с×л.

Нормальные величины

СывороткаАЛТ30‑420 нмоль/с·л или 2‑25 МЕ
АСТ30‑340 нмоль/с·л или 2‑20 МЕ
Коэффициент де Ритиса (АСТ / АЛТ)1,33±0,40

2. Группа колориметрических методов:

  • основанные на образовании окрашенного динитрофенилгидразона пировиноградной кислоты. Наибольшее применение нашел метод Райтмана‑Френкеля, являющийся технически простым и дающим воспроизводимые результаты.
  • азометоды, основанные на образовании цветного соединения между щавелевоуксусной кислотой и 6‑бензамидо-4‑метокситолуидин­диазо­ниевым хлоридом. Эти методы используются для определения активности АСТ, просты в исполнении, но требуют редких реактивов.

Унифицированными методами определения активности этих ферментов являются непрямой оптический тест Варбурга по накоплению НAДH и колориметрический метод Райтмана‑Френкеля.

Принцип

Основан на образовании в щелочной среде окрашенного комплекса 2,4‑динитро­фенилгидразина с оксалоацетатом и пируватом. Активность ферментов выражают в микромолях пирувата, т.к. оксалоацетат спонтанно декарбоксилируется до пирувата.

Влияющие факторы

Аспирин, барбитураты, пенициллин, опиаты, прием пиридоксальфосфата, внутримышечные инъекции завышают результаты исследования. Необходимо избегать гемолиза, так как в эритроцитах активность фермента в 6 раз выше, чем в сыворотке.

Клинико‑диагностическое значение

Определение активности АСТ и АЛТ является чувствительным тестом для диагностики инфаркта миокарда, который не выявляется на ЭКГ, активность АСТ возрастает через 4‑6 часов от начала ангинального приступа, спустя 24‑36 часов достигает максимума и нормализуется на 3‑7 день. Вторичное повышение свидетельствует о повторном инфаркте. Величина активации фермента зависит от обширности поражения миокарда: в тяжелых случаях установлено 20‑кратное повышение активности АСТ и 10‑кратная активация АЛТ.

Особенно важное значение имеет определение активности аминотрансфераз для диагностики заболеваний печени.

Некроз или повреждение печеночных клеток любой этиологии (острый и обострения хронического гепатита, холестатическая и обтурационная желтуха, лекарственно-индуцированное поражение) сопровождаются повышением активности обоих ферментов, преимущественно АЛТ, коэффициент де Ритиса = АСТ/АЛТ < 1,33.

Уже в продромальном периоде болезни Боткина и у больных с безжелтушной формой гепатита активность АЛТ достоверно возрастает. Выявлены случаи, когда активность АЛТ составила 64 ммоль/ч·л, а АСТ — 27 ммоль/ч·л.

Менее высокое увеличение активности отмечено при циррозе печени, травме скелетных мышц, миозите, миопатиях, тепловом ударе, миокардите, некоторых опухолях печени, гемолитических болезнях.

Источник: //biokhimija.ru/enzymes/aminotransferase.html

Аланинаминотрансфераза: 10 причин повышения уровня трансаминазы, о показаниях к исследованию и правилах подготовки к нему

Аминотрансферазы

Аланинаминотрансфераза (аланинаминотрансаминаза) или сокращено АЛТ (АлАТ) – фермент из класса трансфераз, катализирующих перенос различных групп и молекулярных остатков от одной молекулы к другой. Более известными представителями являются аланинаминотрансфераза и аспартатаминотрансфераза.

Существует несколько синонимов для АЛТ. Например, L‑аланин: 2‑оксоглутаратаминотрансфераза, глутамат­пируват­амино­трансфераза (ГПАТ).

Аланинаминотрансфераза катализирует прямую и обратную реакцию переноса аминогруппы с аланина на глутамат:

Аланин + альфа-кетоглутарат ↔ пируват + глутамат

Важной особенностью этого фермента является то, что для его работы необходим витамин В6 (пиридоксин).

Где локализуется и функционирует АЛТ?

Места локализации фермента в организме: сердечная мышца, печень, лёгкие, селезёнка, поджелудочная железа, скелетная мускулатура.

Аланинаминотрансфераза располагается в цитоплазме клеток, в случае повреждения фермент выходит в кровь, где определяется его повышенная активность.

Когда назначается исследование на АЛТ?

В связи с тем, что больше всего АЛТ содержится в гепатоцитах, то важно клиническое значение имеет определение фермента для диагностики состояния печени:

  • определение наличия гепатита (вирусные, токсические);
  • оценки эффективности лечения печёночных заболеваний.

Изменение уровня аланинаминотрансферазы может указывать на наличие острого вирусного гепатита ещё до клинических проявлений (примерно за 1 неделю). Пик АЛТ достигается во время проявления желтухи где-то на второй недели заболевания.

Вместе с АЛТ определяют аспартатаминотрансферазу. Эти два показателя наиболее часто используют для оценки уровня повреждения гепатоцитов. Иногда используется специальный коэффициент де Ритиса с учётом сывороточных трансаминаз. Он рассчитывается следующим образом:

Коэффициент де Ритиса = АСТ/АЛТ

В норме он составляет 0,91 – 1,75.

Аланинаминотрансфераза является маркёром цитолиза (разрушения) клеток печени.

Дополнительно к другим маркёрам аспартатаминотрансфераза и аланинаминотрансфераза могут также указывать на инфаркт миокарда, но из-за низкой чувствительности и специфичности не являются показательными.

Кровь для исследования берут из пальца (капиллярная), но чаще всего из вены (венозная). Необходимо подготовиться к анализу, так как различные факторы могут повлиять на результат исследования.

  1. Кровь важно сдавать натощак, то есть после 8 – 10-часового голодания.
  2. За несколько часов до исследования не курить.
  3. Не пить алкогольные напитки хотя бы за сутки перед сдачей крови.
  4. Важно эмоциональное и физическое успокоение за день до проведения исследования.
  5. С врачом необходимо проконсультироваться о принимаемых медикаментах. Некоторые могут обладать гепатотоксичным действием и отразиться на результатах исследования.

Чтобы определить, вызывает ли препарат повреждение печени, прочтите инструкцию к его применению. Там всегда указано о побочных эффектах. Например, парацетамол оказывает токсическое воздействие на клетки печени.

Определение активности аланинаминотрансферазы проводится колориметрическим способом, в основе которого лежит метод Райтмана‑Френкеля. В его основе лежит образование окрашенного продукта с пируватом.

Биохимический анализ крови, в который включено определение аланинаминотрансферазы, может быть сдан бесплатно в больнице, прикреплённой за вами. Платно тоже можно сдать кровь. Стоимость определения активности АЛТ составит 150 – 300 рублей.

Референсные значения

Активность аланинаминотрансферазы измеряется в единицах на литр (Ед/л). В среднем нормальным считается уровень трансферазы до 40 Ед/л. Более подробно референсные значения указаны в таблице 1.

Таблица 1. Референсные значения аланинаминотрансферазы в зависимости от возраста.

ВозрастРеференсные значения
До одного года< 56 Ед/л
До четырёх лет< 29 Ед/л
До семи лет< 29 Ед/л
До тринадцати лет< 37 Ед/л
До восемнадцати лет< 37 Ед/л
Мужчины старше 18 лет< 41 Ед/л
Женщины старше 18 лет< 33 Ед/л

Высокий уровень АЛТ

Клинико-диагностическое значение имеет повышение уровня аланинаминотрансферазы. Причинами этого могут быть:

  • вирусные гепатиты (острые, хронические), сопровождающиеся низким коэффициентом де Ритиса;
  • приём гепатотоксичных препаратов;
  • шок и сердечная недостаточность;
  • повреждение скелетных мышц;
  • опухоли печени;
  • цирроз печени;
  • инфаркт миокарда;
  • хроническое алкогольное поражение печени;
  • внутримышечные инъекции;
  • холестаз – застой желчи.

Клиническими симптомами поражения клеток печени могут быть: тошнота, потеря аппетита, боли в животе, пожелтение кожи, ногтей, белков глаза, кожный зуд, потемнение мочи.

При повреждениях печени уровень аланинаминотрансферазы является более специфичным показателем, чем аспартатаминотрансферазы.

Помимо вышеперечисленных ситуаций уровень АЛТ может повышаться при гемолизе (разрушении эритроцитов крови), приёме гепарина либо оральных контрацептивов, кортизона.

Заключение

В диагностике заболеваний печени главная роль принадлежит сывороточным трансаминазам, в частности, аланинаминотрансферазе. Этот показатель позволит оценить степень повреждения гепатоцитов.

Аланинаминотрансфераза также будет повышена при повреждении сердечной мышцы, скелетной мускулатуры. По одним лишь только показателям трансаминаз нельзя ставить диагноз.

Необходимо учитывать анамнез, симптомы и ряд других лабораторных и инструментальных методов.

Оценка статьи

Мы приложили много усилий, чтобы Вы смогли прочитать эту статью, и будем рады Вашему отзыву в виде оценки. Автору будет приятно видеть, что Вам был интересен этот материал. Спасибо!

(7 5,00 из 5)
Загрузка…

Если Вам понравилась статья, поделитесь ею с друзьями!

  • Аланинаминотрансфераза
  • Аспартатаминотрансфераза
  • Биохимический анализ крови

Вам будет интересно

Источник: //UstamiVrachey.ru/analizy/alaninaminotransferaza

Аминотрансферазы — Медицинская энциклопедия

Аминотрансферазы

I

Аминотрансферазы (синоним трансаминазы)

ферменты, катализирующие реакцию переноса аминогруппы (NH2-группы) вместе с протоном (ионом водорода) и парой электронов от аминокислот или аминов к кетокислотам или другим соединениям, содержащим в составе своей молекулы карбонильную группу (СО-группу). Биологическую роль А. чрезвычайно велика, т.к.

они участвуют в трансаминировании — процессе, имеющем важнейшее значение для энергетического обмена (см. Гликолиз, Дыхание тканевое) и азотистого обмена (Азотистый обмен).

Установлено, что любые состояния, требующие срочной мобилизации компонентов белка для покрытия энергетических нужд организма (недостаточное или несбалансированное питание, все виды стресса и т.п.), связаны с адаптивным, гормонально-стимулируемым биосинтезом определенных А., прежде всего А.

, участвующих в глюконеогенезе (аланин- и аспартат-аминотрансфераз, аминотрансфераз ароматических аминокислот). Генетически обусловленная недостаточность некоторых А. лежит в основе патогенеза ряда наследственных болезней.

Так, своеобразная форма прогрессирующей кольцевидной дистрофии сосудистой оболочки и сетчатки (хориоретинопатия) вызывается недостаточностью орнитин-оксокислота — аминотрансферазы. Наследственный дефект или подавление при гиповитаминозе В6 аминобутират-аминотрансферазы (трансаминазы γ-аминомасляной кислоты) является одной из основных причин нарушения деятельности ц.н.с. при этой патологии.

некоторых аминотрансфераз в крови является важным диагностическим признаком ряда заболеваний. Наибольшее клинико-диагностическое значение имеют аспартат-аминотрансфераза (АсАТ) и аланин-аминотрансфераза (АлАТ). Повышение активности этих А.

в крови позволяет распознавать патологические состояния, сопровождающиеся некрозом тканей. Так, при инфаркте миокарда активность АсАТ в крови резко возрастает (в 5—10 раз по сравнению с нормой) через 4—6 ч после начала заболевания, а затем постепенно снижается, достигая нормы примерно через 5 дней (в среднем на 3—7-й день).

Повторное повышение активности АсАТ в крови говорит о продолжающемся процессе некротического распада ткани миокарда. При разрушении мышечной ткани (например, вследствие травмы) в крови возрастает активность как АсАТ, так и АлАТ. При вирусном гепатите (см.

Гепатиты вирусные) активность АсАТ и АлАТ в сыворотке крови увеличивается, тогда как при механической желтухе, например при желчнокаменной болезни (Желчнокаменная болезнь), активность этих А. в сыворотке крови остается в пределах нормы. Т.о.

, определение в крови активности АсАТ и АлАТ может использоваться наряду с клиническими признаками для дифференциальной диагностики вирусного гепатита и желчнокаменной болезни.

Особенно информативно определение активности АлАТ для ранней диагностики гепатита, поскольку активность АлАТ в сыворотке крови начинает увеличиваться уже в продромальной стадии болезни, когда другие ее признаки еще не определились. Отношение активности АсАТ/АлАТ (коэффициент де Ритиса) в это время становится меньше 1. При тяжелом поражении печени отношение активностей этих ферментов меняется.

В СССР определение активностей АсАТ и АлАТ осуществляют с помощью так называемого оптимизированного оптического теста, основанного на различии спектров поглощения окисленной и восстановленной форм кофермента НАД при длине волны 340 нм.

Активность АсАТ в негемолизированной сыворотке крови определяют с использованием субстратно-буферного раствора, содержащего 0,25 моль/л L-аспарагиновой кислоты в 0,1 моль/л фосфатном буфере (рН 7,4).

Используемый для определения активности АлАТ субстратно-буферный раствор содержит 0,63 моль/л L-аланина в 0,1 моль/л фосфатном буфере (рН 7,4).

В норме активность АсАТ и АлАТ при 30 колеблется в пределах от 30 до 420 нмоль/(с․л), или от 2 до 25 ME. Международная единица (ME) соответствует 1 мкмоль/(мин․л), или 16,67 нмоль/(с․л).

Унифицированным методом определения АсАТ и АлАТ в СССР признан также динитрофенилгидразиновый метод Райтмана — Френкеля, основанный на том, что продукты реакций, катализируемых АсАт и АлАТ (щавелевоуксусная и пировиноградная кислоты соответственно), при взаимодействии с 2,4-динитрофенил-гидразином в щелочной среде образуют окрашенные гидразоны. Интенсивность окраски, измеренная при длине волны 500—560 нм (зеленый светофильтр) в кювете с толщиной слоя 1 см, пропорциональна активности фермента. Нормальные величины активности АсАТ и АлАТ в крови, определенные методом Райтмана — Френкеля, равны 28—190 нмоль/(с․л), или 0,1—0,68 мкмоль/(ч․мл) при 37°.

См. также Ферменты.

Библиогр.: Браунштейн А.Е. Процессы и ферменты клеточного метаболизма, М., 1987; Лабораторные методы исследования в клинике, под ред. В.В. Меньшикова, с. 186, М., 1987.

II

Аминотрансферазы (син. трансаминазы)

ферменты класса трансфераз (КФ 2.6.1), катализирующие обратимый перенос аминогруппы с аминокислот на кетокислоты; повышение активности А. в сыворотке крови наблюдается при патологических состояниях, сопровождающихся деструктивными процессами (например, при инфаркте миокарда, вирусном гепатите).

Источник: Медицинская энциклопедия на Gufo.me

Источник: //gufo.me/dict/medical_encyclopedia/%D0%90%D0%BC%D0%B8%D0%BD%D0%BE%D1%82%D1%80%D0%B0%D0%BD%D1%81%D1%84%D0%B5%D1%80%D0%B0%D0%B7%D1%8B

Аминотрансферазы. Строение, катализируемые реакции

Аминотрансферазы

Аминотрансферазы – ферменты, принимающие участие в переносе –NH2 гркппс аминокислоты на кетокислоту. Играют важную роль в процессах переаминирования или трансаминирования. Аминотрансфераза состоит из апофермента и кофермента. Кофермент представлен фосфопиридоксалем (B6 + H3PO4)

Имеются многочисленные представители аминотрансфераз. В частности, АЛТ (АЛаТ) – это аланинтрансаминаза (аланинаминотрансфераза) – фермент, который катализирует реакцию переаминирования между аланином и альфа-кетоглутаратом, в результате образуется глутаминовая кислота и пируват.

Фермент, катализирующий реакцию между аспарагиновой кислотой и альфа- кетоглутаратом, называется АСТ- аспартаттрансаминаза

28. Значение определения в крови аминотрансфераз (на примере АЛТи АСТ)

Аминотрансферазы обладают органотропностью и потому определение их активности в сыворотке крови имеет диагностическое значение. Например, АЛТ – фермент, наиболее встречающийся в печени, а АСТ – в миокарде, повышение активности того или иного фермента в сыворотке крови рассматривается как диагностический признак при определенной патологии.

29) Метилтрансферазы. Строение и роль витаминов Вс и В12. Метилтрансферазы-ферменты,переносящие одноуглеродные остатки-метильные, метиленовые,метиновые,оксиметильные,формильные и др., играющие важную роль в процессах метилирования.

Метилтрансферазы-двухкомплектные ферменты. Коферментом является ТГФК-тетрагидрофолиевая кислота-это гидрированное производное фолиевой кислоты(вит Вс)

Витамин Вс(фолиевая кислота)- водорастворимый витамин, необходимый для роста и развития кровеносной и иммунной систем. Наряду с фолиевой кислотой к витаминам относятся и её производные, в том числе ди-, три-, полиглутаматы и другие.

Все такие производные вместе с фолиевой кислотой объединяются под названием фолацин. Недостаток фолиевой кислоты может вызвать мегалобластную анемию у взрослых. Фолиевая кислота необходима для создания и поддержания в здоровом состоянии новых клеток.

В первую очередь от нехватки фолиевой кислоты страдает костный мозг, в котором происходит активное деление клеток. Клетки-предшественники эритроцитов, образующиеся в костном мозге, при дефиците фолиевой кислоты увеличиваются в размере, образуя мегалобласты и приводят к мегалобластной анемии.

Необходим беременным женщинам, особенно на ранних сроках беременности. Необходим мужчинам для нормальной выработки сперматозоидов

Основная функция фолиевой кислоты и её производных — перенос одноуглеродных групп, например, метильных и формильных, от одних органических соединений к другим.

30) Ацилтрансферазы. Вит В3, строение, роль.

Ацилтрансферазы-ферменты,которые переносят остатки карбоновых кислот,особенно участки уксусной кислоты(ацетилтрансфераза). Они участвуют в активировании жирных кислот,образуя транспортную и реакционноспособную форму жирной кислоты. Онис состоят из апофермента и кофермента, называемого кофермент ацилирования(КоА).

Этот кофермент имеет сложное строение. В состав входят аденозин-3-монофосфат,две молекулы фосф.к-ты,пантотеновая к-та и тиоэтиламин. Функциональной группой НSКоА является SH-группа, поэтому кофермент обозначают НSKoA, а активную форму жирной кислоты .

Биологическая роль НSКоА состоит в том, что только через его посредство осуществляется соединение небольших органических молекул при помощи углеродных связей в сложные высокомолекулярные вещества, т.е. происходит синтез углеродного скелета цитоплазматических компонентов. Поэтому HSКоА находится у всех организмов.

Ацилтрансферазы переносят остатки карбоновых кислот, чаще остатки уксусной кислоты и их название формируется по названию переносимой кислоты, например, ацетилтрансфераза .

31) Фосфотрансферазы.

Фосфотрансферазы, или киназы это ферменты, которые переносят остатки Н3РО4 с одного вещества на другое, ускоряя реакции фосфорилирования.

По химической природе большинство фосфотрансфераз однокомпонентные ферменты, но молекулы многих из них состоят из нескольких субъединиц, поэтому они обладают четвертичной структурой и имеют аллостерические центры. Для проявления действия фосфотрансферазам требуются ионы магния.

Когда фосфорная кислота присоединяется к веществу, оно становится более реакционно-способным, поэтому фосфотрансферазы называют киназами.

Киназы различаются в зависимости от вещества являющегося акцептором фосфорных кислот:

I. Источником фосфорных кислот является АТФ:

НЕОБРАТИМЫЕ:

1. Гексокиназы. Участвуют в фосфорилировании гексоз. Гексогиназы встречаются во многих клетках. В печени имеется глюкокиназа которая фосфорилирует необратимо только глюкозу:

2.
протеинкиназы присутствуют в клетках в неактивной форме. В акт форме катализируют процесс фосфорилирования белков:

ОБРАТИМЫЕ РЕАКЦИИ:

3. Аденилаткиназы катализируют реакцию: АТФ+АМФ=2АДФ

II. Источник фосфорной кислоты-субстрат.

Возможен перенос фосфорной кислоты от других фосфосодержащих веществ на АДФ с образованием АТФ. Такие реакции наз-ся СУБСТРАТНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ.

I реакция:

32) Лиазы, общая характеристика, основные группы, каталитическое действие.

Этот класс включает ферменты, при действии которых определенные группы (например, аминогруппы, альдегидные группы, но чаще СО2) удаляются из субстратов путем простого отщепления без участия воды.

Соответственно удаляемой группе эти ферменты можно назвать дезаминазы, декарбоксилазы, дегидратазы и т.п. лиазы ускоряют и реакции присоединения некоторых групп атомов по месту разрыва двойной связи.

В зависимости от того, какие группы они отщепляют различаются:

1) карбокси-лиазы – разрушают связь между двумя углеводами, т.е. способствуют отщеплению со2(декарбоксилазы) или альдегида(альдегид-лиазы)

2) гидро-лиазы способствует отщеплению воды из молекулы(дегидратазы) или способствует гидратации (гидратазы)

3) аммиак-лиазы осуществляют дезаминирование аминокислот с образованием ненасыщенной кислоты

Подкласс декарбоксилазы включает два подподкласса – декарбоксилазы кетокислот и декарбоксилазы аминокислот.

Декарбоксилазы кетокислот– двухкомпонентные ферменты. Коферментом является тиаминдифосфат — витамин В1 с двумя остатками фосф.кислот)

Связь между апоферментом и коферментом осуществляется за счет ионов магния.

Представителем декарбоксилаз кетокислот является пируватдекарбоксилаза, которая осуществляет декарбоксилирование пировиноградной кислоты с образованием уксусного альдегида.

а-кетоглутароватдекарбоксилаза-фермент, декарбоксилирующий и окисляющий а-кетоглутаровую кислоту,способствуя образованию активной янтарной кислоты из а-кетоглутарата

Декарбоксилазы аминокислот

По химической природе декарбоксилазы аминокислот – это сложные ферменты, коферментами которых могут являться фосфопиридоксаль(вит В6 связанный с фосф.к-той)

и пирролохинолинохинон (PQQ). ДК аминокислот являются ферментами бактерий, например, в толстом отделе кишечника у животных и человека. Эти ферменты в толстом кишечнике вызывают гниение белков, декарбоксилируя аминокислоты.

В клетках человека и животных ДК аминокислот мало.

Декарбоксилирование аминокислот также происходит при разложении трупа, когда под действием катепсинов белки тканей распадаются до аминокислот, а ДК аминокислот проводят дальнейшие изменения их

Подкласс-гидролиазы

Представитель-карбангидраза- двухкомпонентный фермент, кофермент окончательно не изучен, но известно, что в его состав входит цинк. Фермент ускоряет обратимую реакцию синтеза и распада угольной кислоты Н2О + CO2 = H2CO3

Направление реакции зависит от концентрации СО2, поэтому фермент вызывает удаление избытка угольной кислоты и играет роль в регуляции дыхательного центра.



Источник: //infopedia.su/4x4bc.html

Ваш Недуг
Добавить комментарий